Enzimologia

Objectivos

 Após terminar este curso os alunos deverão ter conhecimentos gerais sobre a natureza e funcionamento das enzimas a nível molecular. Deverão ter a noção do papel desempenhado pelas enzimas na célula assim como dos diferentes mecanismos envolvidos na regulação da sua actividade.

Os alunos deverão ser capazes de construir modelos matemáticos que permitam descrever o comportamento cinético de uma enzima em diferentes situações. Os modelos poderão incluir inibição, um ou mais substratos, dependência do pH ou ainda fenómenos de cooperatividade. Os alunos deverão saber utilizar os modelos para analisar dados experimentais e determinar os parâmetros cinéticos relevantes em cada caso, compreendendo o seu significado físico. Deverão ainda ter consciência das hipóteses restritivas utilizadas na formulação dos modelos, assim como das condições laboratoriais que permitam garantir a sua validade.   

Caracterização geral

Código

10714

Créditos

6.0

Professor responsável

Maria Teresa Nunes Mangas Catarino

Horas

Semanais - 4

Totais - 56

Idioma de ensino

Português

Pré-requisitos

Não tem requisitos, mas pressupõe conhecimentos gerais de Bioquímica.

Bibliografia

  • Fundamentals of Enzymology. 1999 (3rd Edition) Nicholas C. Price and Lewis Stevens,OxfordUniversity Press
  • Cinética Enzimática. 2006. Teresa Moura e Francisco Pinto (Edição do Departamento de Química da FCT/UNL)
  • Biochemistry. 2006 (6th edition) Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, L. Stryer, Ed. W.H. Freeman & Company
  • Fundamentals of Enzyme Kinetics. 2004 (3rd Edition) Athel Cornish-Bowden,Portland Press
  • Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. 1993. Irwin H. Segel, Wiley Classics Library Edition

Método de ensino

A leccionação está organizada em aulas teóricas, aulas teórico-práticas e aulas de apresentação e discussão de resultados experimentais. As aulas teóricas serão de exposição dos conteúdos programáticos. A aplicação desses conteúdos será feita nas aulas teórico-práticas onde os alunos irão trabalhar em grupo na resolução de problemas de cinética enzimática. Em algumas aulas os alunos serão chamados a apresentar e discutir um problema concreto. 

Método de avaliação

Nota final = 70% nota teórica + 30% nota TP
Para obter aprovação à disciplina a nota final tem que ser igual ou superior a 9.5. Os arredondamentos são feitos na nota final.
 
Frequência à disciplina
Presença em 14 aulas ( T + TP ) e apresentação do trabalho de grupo TP.
Só serão avaliados os alunos que tiverem frequência à disciplina.
 
Nota teórica
1. Avaliação contínua por 2 testes
• A nota final será igual à média aritmética dos 2 testes e tem que ser igual ou superior a 9.5 valores. O arredondamento só é feito na nota final.
• Não há nota mínima nos testes.

2. Avaliação por exame final
• Os alunos que não ficarem aprovados por testes poderão realizar um exame final. Nesse caso a nota teórica será igual à nota do exame final que deverá ser igual ou superior a 9.5.

Nota teórica-prática
Apesar do trabalho nas aulas TP ser feito em grupo, a nota TP é uma nota individual. A nota TP terá em conta duas componentes:
1. Apresentação e discussão oral de um trabalho de cinética enzimática (20%).
2. Participação no trabalho em grupo durante as aulas TP e apresentação sobre aplicações das enzimas (10%).

Conteúdo

 1. Conceitos gerais: propriedades das enzimas e o seu papel na célula. Cofactores e coenzimas.

2. O centro activo. Teoria do estado de transição. Efeito da temperatura e do pH.

3. Mecanismos de acção enzimática.

4. Regulação da actividade enzimática.

5. Aplicações das enzimas na Indústria e em Saúde

6. Cinética Enzimática.

6.1. Equações gerais e hipóteses restritivas. Equação de Michaelis Menten. Determinação dos parâmetros cinéticos da enzima: Vmax e KM .

6.2. Estudo da actividade enzimática na presença de um inibidor reversível. Modelo geral de Webb para a Inibição.

6.3. Reacção enzimática a 2 substratos.

6.4. Estudo da influência do pH na actividade enzimática. Construção de modelos matemáticos com dois ou mais graus de protonação. Determinação dos valores de pKa do modelo.

6.5. Enzimas oligoméricas sem cooperatividade e com cooperatividade. Modelo de Monot Wyman e Changeux (MWC) e Modelo de Koshland - Encaixe induzido. Medidas de Cooperatividade.

Cursos

Cursos onde a unidade curricular é leccionada: